উৎস
লিপেজ প্রাণী, উদ্ভিদ এবং অণুজীবের মধ্যে ব্যাপকভাবে পাওয়া যায়। যে সব গাছে বেশি লাইপেজ থাকে সেগুলি হল তৈল ফসলের বীজ, যেমন রেড়ির বীজ এবং রেপসিড। যখন তেল বীজ অঙ্কুরিত হয়, তখন লাইপেজ অন্যান্য এনজাইমের সাথে কাজ করতে পারে যাতে শর্করা তৈরির জন্য তেল এবং চর্বিগুলির পচন অনুঘটক করে, বীজকে শিকড় নেওয়ার ক্ষমতা প্রদান করে। অঙ্কুরোদগমের জন্য প্রয়োজনীয় পুষ্টি এবং শক্তি; উচ্চতর প্রাণীদের অগ্ন্যাশয় এবং অ্যাডিপোজ টিস্যু প্রাণীদেহে বেশি লিপেজ ধারণ করে। অন্ত্রের রসে অল্প পরিমাণে লাইপেজ থাকে, যা অগ্ন্যাশয়ের লিপেজ দ্বারা চর্বি হজমের অভাব পূরণ করতে ব্যবহৃত হয়। মাংসাশী প্রাণীদের গ্যাস্ট্রিক রসে অল্প পরিমাণে বিউটারিনেজ থাকে। প্রাণীদের মধ্যে, বিভিন্ন ধরনের লিপেসেস নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়া যেমন হজম, শোষণ, চর্বি পুনর্গঠন এবং লিপোপ্রোটিন বিপাক; লিপেসেস ব্যাকটেরিয়া, ছত্রাক এবং ইস্টে বেশি পরিমাণে থাকে (পান্ডে এট আল।)। যেহেতু অনেক ধরণের অণুজীব রয়েছে, তারা দ্রুত পুনরুত্পাদন করে এবং জেনেটিক পরিবর্তনের প্রবণতা রয়েছে, তাদের একটি বিস্তৃত pH পরিসর, তাপমাত্রার পরিসীমা এবং প্রাণী ও উদ্ভিদের তুলনায় স্তরের নির্দিষ্টতা রয়েছে এবং অণুজীব থেকে প্রাপ্ত লিপেসগুলি সাধারণত নিঃসৃত বহিরাগত এনজাইম। প্রধান গাঁজন অণুজীব হল Aspergillus niger, Candida, ইত্যাদি। এটি শিল্প বড় আকারের উৎপাদন এবং উচ্চ-বিশুদ্ধতার নমুনা প্রাপ্তির জন্য উপযুক্ত। অতএব, মাইক্রোবিয়াল লাইপেজ শিল্প লাইপেসের একটি গুরুত্বপূর্ণ উত্স। সাধারণত, বিভিন্ন উত্স থেকে লাইপেসের বৈশিষ্ট্যগুলি আলাদা এবং তাত্ত্বিক গবেষণায়ও এটি অত্যন্ত তাৎপর্যপূর্ণ।
প্রকৃতি
Lipase বিভিন্ন অনুঘটক ক্ষমতা সহ এক ধরনের এনজাইম। এটি হাইড্রোলাইসিস, অ্যালকোহলিসিস, ইস্টারিফিকেশন, ট্রান্সেস্টারিফিকেশন এবং ট্রায়াসিলগ্লিসারাইড এবং অন্যান্য জল-দ্রবণীয় এস্টারের বিপরীত সংশ্লেষণকে অনুঘটক করতে পারে। এছাড়াও, এটি অন্যান্য এনজাইম ক্রিয়াকলাপও প্রদর্শন করে, যেমন ফসফোলিপেস, লাইসোফসফোলিপেস, কোলেস্টেরল এস্টেরেজ, অ্যাসিলপেপটাইড হাইড্রোলেজ কার্যকলাপ, ইত্যাদি (হারা; স্মিড)। লিপেসের বিভিন্ন ক্রিয়াকলাপ প্রতিক্রিয়া সিস্টেমের বৈশিষ্ট্যের উপর নির্ভর করে, যেমন তেল-জল ইন্টারফেসে এস্টার হাইড্রোলাইসিস প্রচার করা, যখন এনজাইমেটিক সংশ্লেষণ এবং ট্রান্সেস্টারিফিকেশন জৈব পর্যায়ে অর্জন করা যেতে পারে।
লাইপেসের বৈশিষ্ট্যগুলির উপর গবেষণায় প্রধানত সর্বোত্তম তাপমাত্রা এবং পিএইচ, তাপমাত্রা এবং পিএইচ স্থিতিশীলতা, সাবস্ট্রেটের নির্দিষ্টতা ইত্যাদি দিকগুলি অন্তর্ভুক্ত রয়েছে৷ আজ অবধি, প্রচুর সংখ্যক অণুজীব লিপেসকে বিচ্ছিন্ন করা হয়েছে, বিশুদ্ধ করা হয়েছে এবং তাদের বৈশিষ্ট্যগুলি অধ্যয়ন করা হয়েছে, এবং তারা আণবিক ওজন, সর্বোত্তম পিএইচ, সর্বোত্তম তাপমাত্রা, পিএইচ এবং তাপীয় স্থিতিশীলতা, আইসোইলেকট্রিক পয়েন্ট এবং অন্যান্য জৈব রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যের মধ্যে পার্থক্য (বীররাগভান এট আল।)। সাধারণভাবে, জীবাণু লাইপেসেসের একটি বিস্তৃত অপারেটিং পিএইচ এবং অপারেটিং তাপমাত্রার পরিসীমা প্রাণী এবং উদ্ভিদের লিপেসেসের তুলনায়, উচ্চ স্থিতিশীলতা এবং ক্রিয়াকলাপ রয়েছে এবং এটি সাবস্ট্রেটের জন্য নির্দিষ্ট (Schmid et al.; Kazlauskas et al.)।
লিপেসের অনুঘটক বৈশিষ্ট্য হল যে তেল-জল ইন্টারফেসে এর অনুঘটক কার্যকলাপ সর্বাধিক। সারদা এবং ডেসনেলভ 1958 সালের প্রথম দিকে এই ঘটনাটি আবিষ্কার করেছিলেন। জল-দ্রবণীয় এনজাইমগুলি জল-দ্রবণীয় স্তরগুলির উপর কাজ করে এবং প্রতিক্রিয়াটি পরস্পর থেকে পৃথক দুটি সম্পূর্ণ ভিন্ন পর্যায়ের ইন্টারফেসে ঘটে। এটি এমন একটি বৈশিষ্ট্য যা লিপেজকে এস্টারেজ থেকে আলাদা করে। এস্টেরেজের সাবস্ট্রেট (E C3.1.1.1) হল জলে দ্রবণীয়, এবং এর সর্বোত্তম সাবস্ট্রেট হল শর্ট-চেইন ফ্যাটি অ্যাসিড (C8 এর থেকে কম বা সমান) থেকে গঠিত এস্টার।
Lipase গুরুত্বপূর্ণ শিল্প এনজাইম প্রস্তুতি এক. এটি lipolysis, transesterification, ester সংশ্লেষণ এবং অন্যান্য প্রতিক্রিয়া অনুঘটক করতে পারে, এবং ব্যাপকভাবে তেল প্রক্রিয়াকরণ, খাদ্য, ঔষধ, দৈনন্দিন রাসায়নিক এবং অন্যান্য শিল্পে ব্যবহৃত হয়। বিভিন্ন উত্স থেকে Lipases বিভিন্ন অনুঘটক বৈশিষ্ট্য এবং অনুঘটক কার্যকলাপ আছে. তাদের মধ্যে, জৈব ফেজ সংশ্লেষণের জন্য ট্রান্সেস্টেরিফিকেশন বা ইস্টারিফিকেশন ফাংশন সহ লিপেসের বড় আকারের উত্পাদন সূক্ষ্ম রাসায়নিক এবং চিরাল যৌগগুলির এনজাইমেটিক সংশ্লেষণের জন্য অত্যন্ত তাৎপর্যপূর্ণ।
Lipase হল একটি বিশেষ এস্টার বন্ড হাইড্রোলেজ যা ট্রাইগ্লিসারাইডের এস্টার বন্ডের উপর কাজ করে ট্রাইগ্লিসারাইডকে ডিগ্লিসারাইড, মনোগ্লিসারাইড, গ্লিসারল এবং ফ্যাটি অ্যাসিডে পরিণত করে।
একটি এনজাইম একটি সক্রিয় প্রোটিন। অতএব, প্রোটিন কার্যকলাপকে প্রভাবিত করে এমন সমস্ত কারণ এনজাইমের কার্যকলাপকে প্রভাবিত করে। সাবস্ট্রেটের সাথে মিথস্ক্রিয়াকারী এনজাইমগুলির কার্যকলাপ অনেকগুলি কারণের দ্বারা প্রভাবিত হয় যেমন তাপমাত্রা, পিএইচ মান, এনজাইম দ্রবণ ঘনত্ব, সাবস্ট্রেট ঘনত্ব, এনজাইম অ্যাক্টিভেটর বা ইনহিবিটর ইত্যাদি।
Lipase অণুজীবের মধ্যে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা হয়, এবং এর উৎপাদনকারী ব্যাকটেরিয়া প্রধানত ছাঁচ এবং ব্যাকটেরিয়া। ট্রাইগ্লিসারাইড প্রক্রিয়াকরণের জন্য উপযোগী বিভিন্ন উত্স থেকে 33টি প্রকাশিত লিপেস রয়েছে, যার মধ্যে 18টি ছাঁচ থেকে এবং 7টি ব্যাকটেরিয়া থেকে।
Lipase বিভিন্ন পর্যায়ে গ্লিসারাইড (তেল, চর্বি) হাইড্রোলাইজ করতে পারে এবং ফ্যাটি অ্যাসিড, ডিগ্লিসারাইড, মনোগ্লিসারাইড এবং গ্লিসারল মুক্ত করতে পারে। হাইড্রোলাইসিস দ্বারা উত্পন্ন ফ্যাটি অ্যাসিডগুলি একটি আদর্শ ক্ষার দ্রবণ দিয়ে টাইটেরেট করা যেতে পারে এবং টাইটার মান এনজাইমের কার্যকলাপকে প্রতিনিধিত্ব করে।
লিপেজ অনুঘটক প্রক্রিয়া
তেল-জল ইন্টারফেসের জন্য লিপেসের একটি সম্পর্ক রয়েছে এবং তেল-জল ইন্টারফেসে উচ্চ হারে জল-দ্রবণীয় লিপিড পদার্থের হাইড্রোলাইসিসকে অনুঘটক করতে পারে; লিপেজ সিস্টেমের হাইড্রোফিলিক-হাইড্রোফোবিক ইন্টারফেস স্তরের উপর কাজ করে, যা এস্টেরেজ একটি বৈশিষ্ট্য থেকেও আলাদা।
বিভিন্ন উৎস থেকে প্রাপ্ত লিপেসে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রমগুলির মধ্যে বড় পার্থক্য থাকতে পারে, তবে তাদের তৃতীয় কাঠামো খুব একই রকম। লিপেজের সক্রিয় স্থানের অবশিষ্টাংশগুলি সেরিন, অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড এবং হিস্টিডিন দ্বারা গঠিত এবং তারা সেরিন প্রোটিজ শ্রেণীর অন্তর্গত। লিপেসের অনুঘটক স্থানটি অণুর মধ্যে সমাহিত হয় এবং এর পৃষ্ঠটি তুলনামূলকভাবে হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ ("ঢাকনা" নামেও পরিচিত) দ্বারা গঠিত একটি সর্পিল ক্যাপ-সদৃশ কাঠামো দ্বারা আবৃত থাকে, যা ত্রিপল অনুঘটক সাইটকে রক্ষা করে। "ঢাকনা"-এ -হেলিক্সের অ্যামফিপ্যাথিক প্রকৃতি তেল-জল ইন্টারফেসে সাবস্ট্রেটের সাথে লিপেসের বাঁধন ক্ষমতাকে প্রভাবিত করবে এবং এর দুর্বল অ্যাম্ফিপ্যাথিসিটি লিপেজ কার্যকলাপে হ্রাস ঘটাবে। "ঢাকনা" এর বাইরের পৃষ্ঠটি তুলনামূলকভাবে হাইড্রোফিলিক, যখন ভিতরের, মুখোমুখি পৃষ্ঠটি তুলনামূলকভাবে হাইড্রোফোবিক। লাইপেজ এবং তেল-জল ইন্টারফেসের মধ্যে সংযোগের কারণে, "ঢাকনা" খোলে এবং সক্রিয় সাইটটি উন্মুক্ত হয়, যা লিপেসের সাথে সাবস্ট্রেটের বাঁধন ক্ষমতা বাড়ায়। সাবস্ট্রেট সহজেই হাইড্রোফোবিক চ্যানেলে প্রবেশ করতে পারে এবং সক্রিয় সাইটের সাথে একত্রিত হয়ে এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স তৈরি করতে পারে। ইন্টারফেসিয়াল অ্যাক্টিভেশন প্রপঞ্চ অনুঘটক সাইটের কাছাকাছি হাইড্রোফোবিসিটি বাড়িয়ে তুলতে পারে, যার ফলে -হেলিক্স পুনরায় ক্রমানুসারে পরিণত হয়, এইভাবে অনুঘটক স্থানটিকে প্রকাশ করে; ইন্টারফেসের উপস্থিতি এনজাইমকে একটি অসম্পূর্ণ হাইড্রেশন স্তর গঠনের অনুমতি দিতে পারে, যা হাইড্রোফোবিক সাবস্ট্রেটের আলিফ্যাটিক গঠনের জন্য উপকারী। পাশের চেইনগুলি এনজাইম অণুর পৃষ্ঠের উপর ভাঁজ করে, এনজাইম ক্যাটালাইসিসকে এগিয়ে যাওয়া সহজ করে তোলে।
আপনি আরো জানতে চান, যোগাযোগ করুনsales@sxytbio.com,অনলাইনে আমাদের সাথে যোগাযোগ করতে এখানে ক্লিক করুন
